Asimilación de proteínas de las claras de huevo

Asimilación de la clara de huevo

Primero hay que saber de que se compone la clara del huevo, a que se debe la mala asimilación de la clara cruda, en qué consiste la desnaturalización de las proteínas, cómo repercute este proceso al problema del huevo y por qué se produce la desnaturalización de la proteína de la clara de huevo al batirse.

¿De qué se compone la clara del huevo?

La clara es una sustancia casi transparente que se compone principalmente de agua (en un 90%) y de proteínas, además también contiene minerales, vitaminas, grasas (en una proporción minúscula comparada con la yema) y glucosa.

De entre las proteínas de las que se compone el huevo, más de la mitad es ovoalbúmina. La ovoalbúmina es una proteína de la familia de las serpinas (se explica en el apartado siguiente) y se le considera una de las proteínas de mayor valor biológico ya que poseen cerca de 385 aminoácidos y tiene muchos de los ocho aminoácidos esenciales.

¿A qué se debe la mala asimilación de la clara cruda?

Cómo he comentado antes la ovoalbúmina pertenece a las serpinas. Las serpinas son un grupo de proteínas capaces de inhibir la acción de algunas enzimas. En este caso, la ovoalbúmina es capaz de evitar la acción de la mayoría de las peptidasas (enzimas que participan en la digestión de las proteínas rompiendo los enlaces peptídicos que mantienen unidas las largas cadenas de aminoácidos) y aquí está el problema de su asimilación, al no ser descompuesta por dichas enzimas el organismo es incapaz de asimilar los aminoácidos de los que se compone la ovoalbúmina.

¿En qué consiste la desnaturalización de las proteínas?

Las proteínas son cadenas muy largas de aminoácidos unidos por unos enlaces que se llaman peptídicos. Estás cadenas se pliegan adoptando formas cada vez más complejas que reciben el nombre de estructuras. Las estructuras se clasifican en:

– Primaria: es la secuencia de aminoácidos en forma lineal, unidos por enlaces peptídicos.

– Secundaria: mediante otro tipo de enlace que se llama puente de H, se establecen una serie de uniones que hacen que la cadena de aminoácidos se pliegue, adoptando forma de espiral o de zigzag, dependiendo de donde se produzcan las uniones.

– Terciaria: La cadena de aminoácidos que se había plegado antes vuelve a plegarse pudiendo adoptar una forma esférica que recibe el nombre de proteína globular o de forma alargada, causada por un plegamiento menor, que reciben el nombre de proteína fibrilar. De la forma que adopte la proteína en este nivel depende su función biológica, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. Este nuevo plegamiento se produce por la unión de nuevos segmentos de la cadena mediante enlaces por puentes de H, puentes disulfuro, fuerzas electroestáticas y fuerzas de Van der Waals.

– Cuaternaria: Esta estructura se da pocas veces y para lo que nos interesa carece de importancia. Lo único a tener en cuenta es que se une mediante los mismo enlaces que la terciaria.

Cuando decimos que una proteína se ha desnaturalizado nos referimos a que por medio de unos agentes, que pueden ser físicos (la temperatura, la presión…) o químicos (detergentes, disolventes orgánicos, cambios del pH…), los enlaces que mantienen unida la cadena proteica en las distintas conformaciones se han roto y dicha proteína ha perdido su configuración espacial, y con ella, su función biológica.

Ahora bien, esto solo ocurre en la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, nunca en la estructura primaria ya que los enlaces peptídicos, presentes solo en este nivel estructural, son enlaces mucho más estables que el resto y no se ven afectados.

Con esto se deja claro que la proteína pierde su función biológica, (la función que realizaba dentro de un organismo, como catalizadora de reacciones, de defensa, de transporte…) pero no ve afectada su composición en aminoácidos, así que una proteína desnaturalizada no pierde propiedades al ser ingerida, lo único que cambia es que está parcialmente digerida, pues se han destruido algunos enlaces, y su asimilación es más fácil.

¿Cómo repercute este proceso al problema del huevo?

Ahora vamos a aplicar todo el rollo anterior al caso que nos interesa, el problema de la absorción de la ovoalbúmina y su función de antitripsina.

Antes he comentado que la ovoalbúmina posee la capacidad de bloquear la acción de las enzimas encargadas de su descomposición. Esta característica forma parte de su función biológica y por lo tanto, es una característica que adquiere cuando la cadena de aminoácidos se ha plegado hasta la estructura terciaria, adoptando la forma de proteína globular.

Como deduciréis, al calentar o batir la clara de huevo los enlaces que mantienen plegada la proteína se rompen, por lo que pierde su forma de proteína globular, se desenrollan y forman enlaces entre ellas (gracias a los grupos hidrofóbicos que antes estaban encerrados en el interior de la molécula), con lo que pasa de un estado líquido y semitransparente al blanco y solido característico de un huevo cocido. Además del cambio físico también se produce un cambio funcional, puesto que pierde las características propias de la proteína, entre ellas la de inhibir la función de las enzimas digestivas.

¿Por qué se produce la desnaturalización de la proteína de la clara de huevo al batirse?

Esto se debe a que con el proceso del batido, la energía que se produce rompe los enlaces al igual que pasa cuando se somete a la cocción, pero la diferencia del aspecto radica en que, además de esto, se introducen pequeñas burbujas de aire entre la “malla” formada por la unión de las proteínas gracias al carácter hidrófobo* de algunas de las proteínas desnaturalizadas.

Las burbujas de aire son apolares*, por lo que las proteínas con una parte hidrófoba orientan su zona polar* hacia la zona acuosa y su zona apolar hacia la burbuja, con lo que queda atrapada dentro de una micela en la malla formada por las proteínas coaguladas.

En conclusión

Las proteínas de las claras de huevo al batirlas o cocerlas, se desnaturalizan y pasan a ser asimilables de forma óptima. Eso sí, recordar que aunque la proteína se desnaturalice, las bacterias presentes en el huevo crudo siguen estando, así que lo mejor es utilizar claras pasteurizadas o comprar huevos de calidad.

* Hidrofobo/a: Sustancia que huye del agua por no estar polarizada. Hay sustancias que tienen una parte hidrófila y otra hidrófoba, así que una parte tiende a buscar el contacto con el agua y la otra huye, por lo que se agrupan formando un circulo en el que se mantiene a la parte hidrófoba sin mantener contacto con el agua.

* Sustancia polar: molécula en la que la distribución de las cargas eléctricas no es simétrica. Puede tener exceso de cargas + o de cargas -, con lo que buscará otra molécula cargada a la inversa para compartir cargas y quedar ambas en un estado neutro.

* Sustancia apolar: Que no está polarizada, es decir, tiene el mismo número de cargas + que de -.

Suscríbete al blog por correo electrónico

Introduce tu correo electrónico y serás notificado de nuevos artículos al instante.
No enviamos Spam, solo te contactaremos cuando publiquemos un nuevo artículo.

16 Comentarios

  1. Buenas! Jeje a ver que yo me entere, si desnaturalizo la clara de huevo con la batidora hasta que cambie de color ( blanco) y después le incorporo una cucharada de cola-cao fitness ( 0% grasas y 0% azucar ) puedo bebermelas no?

  2. Un artículo magnífico y revelador pues llevaba bastante tiempo consumiendo claras crudas tras el entrenamiento, mezcladas en leche de soja.

    Me da pereza comerlas en tortilla (además no es que me gusten demasiado) así que mi pregunta es: ¿Cuánto tiempo he de cocinarlas en el microondas para que sean asimilables?

    ¡Saludos!

  3. Hola, que buen artículo.

    Entonces por lo que he entendido, si me hago un batido de claras pasteurizadas, mi cuerpo las puede asimilar de igual forma que las claras cocinadas. y si me hago el batido y lo guardo en la nevera para tomarlo al día siguiente, ¿me serviría?

    Gracias y un saludo.